Elaboration d'un réacteur à enzymes immobilisées: catalase

الموضوعات

علوم بحتة وطبيعية

الملخص

L'objectif de notre travail est d'améliorer la stabilité de la catalase par immobilisation et de l'utiliser ensuite dans un réacteur en présence de la glucose oxydase pour atteindre une conversion glucose/ acide gluconique de 100%, mais cet objectif ne peut être atteint que par la stabilisation des enzymes. Le choix de ces deux enzymes est dicté par leur utilisation dans différents domaines. Dans l'industrie alimentaire, la catalase est utilisée pour éliminer le peroxyde d'hydrogène en excès avant la commercialisation des produits alimentaires. La glucose oxydase permet une conversion rapide du glucose en acide gluconique dans des conditions douces contrairement aux catalyseurs classiques utilisés. L'acide gluconique et les sels de gluconates trouvent leurs applications dans différents domaines. L'utilisation des catalyseurs enzymatiques présente un grand intérêt sur le plan économique et écologique. Nous avons immobilisé la catalase par adsorption ionique sur les supports agarose polyéthylèneimine et agarose mono-amino-N-éthyl, mais la stabilité n'a pas été améliorée comme escompté. Afin de l'améliorer, l'immobilisation de la catalase a été suivie d'une réticulation avec le glutaraldéhyde (OHC-(CH2)3-CHO). Mais malheuresement, aucune amélioration n'a été observée. Ces résultats nous ont conduit à immobiliser l'enzyme par liaison covalente sur les supports agarose CNBr et agarose glyoxyl où une amélioration de la stabilité de l'enzyme est observée. Une fois immobilisée sur ces supports une réticulation avec le dextrane-aldéhyde est effectuée pour augmenter d'une façon plus marquée la stabilité de la catalase. Nous avons étudié l'effet des paramètres : température, pH et dilution, force ionique, pour les dérivés à catalase obtenus par liaison ionique sur les supports: agarose PEI 750 000, agarose PEI 25 000 et agarose MANAE. L'amélioration de la stabilité de ces dérivés est réalisée par leur réticulation avec le glutaldéhyde (OHC-(CH2)3-CHO). La même étude a porté sur les dérivés obtenus par immobilisation de la catalase par liaison covalente sur l'agarose CNBr et l'agarose glyoxyl. Cependant, un autre paramètre a été pris en considération qui est l'effet des ions bivalents tels que : Mg2+, Ca2+, Mn2+, Ni2+, Co2+, Cu2+ et Zn2+. Ces dérivés ont été stabilisés par réticulation avec du dextrane-aldéhyde, et la technique SDS-PAGE permet de vérifier si la dissociation des sous-unités de la catalase a été évitée. Nous avons terminé notre travail par la conception d'un réacteur enzymatique pour la conversion du glucose en acide gluconique en présence de la glucose oxydase et de la catalase durant quelques cycles de travail.

روابط وملفات

التعريف والنوع

رقم الوثيقة

03aa99b8-3efb-432d-a425-513fb88cdee3

رقم العقد

0

نوع الوسائط

Crawler

نوع المحتوى

الرسائل العلمية

صيغة المصدر

رسائل دكتوراة

نوع الملف

word

أسماء الملفات

1379187_1.docx, 1379187_2.pdf

بيانات النشر

ألقاب المؤلفين

[{"name_ar":"سامية قدور","title_ar":"اعداد","title_en":"Preparation"},{"name_ar":"طاهر سعدون","title_ar":"اشراف","title_en":"Supervision"}]

اللغة

French

المصدر والدورية

اسم المصدر

Elaboration d'un réacteur à enzymes immobilisées: catalase

المحتوى والصفحات

عدد الصفحات

0

كلمات الباحثين

Adsorption , Catalase, Enzymes immobilisées , Glutaraldéhyde , Liaisons covalentes

إشراف وإعداد

الإشراف

طاهر سعدون

الإعداد

سامية قدور

الاقتباسات الببليوغرافية